La souplesse d'un ligament dépend de l'équilibre entre deux protéines : le collagène et l'élastine.

Les ligaments sont des tissus conjonctifs denses composés principalement de fibres de collagène de type I, qui représentent environ 70% à 80% de leur poids sec. Cette structure moléculaire offre une résistance à la traction exceptionnelle, capable de supporter des forces de plusieurs milliers de newtons. Le collagène agit comme une armature rigide pour limiter les mouvements excessifs et protéger l'articulation.L'élastine, bien que présente en plus faible quantité dans la plupart des ligaments, joue un rôle crucial dans le retour à la forme initiale après une déformation. Dans le ligament jaune de la colonne vertébrale, la concentration d'élastine peut atteindre 60% à 80%, ce qui permet une grande flexibilité lors de la flexion du tronc. Ce dosage spécifique est régulé par les fibroblastes, les cellules responsables de la synthèse de la matrice extracellulaire.Des études publiées dans le Journal of Biomechanics soulignent que l'hypermobilité articulaire résulte souvent d'une mutation génétique affectant les gènes COL5A1 ou COL5A2. Ces mutations modifient l'assemblage des fibres de collagène, les rendant moins denses et plus extensibles. Ce phénomène, observé dans le syndrome d'Ehlers-Danlos, illustre comment une simple variation du ratio protéique transforme radicalement la biomécanique humaine.